Proteasas de Bromeliaceae : III. Condiciones óptimas de acción, estabilidad y purificación de la proteasa aislada de frutos de Bromelia laciniosa Mart.

A partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la p...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autores principales: Priolo de Lufrano, Nora Silvia, Buttazzoni de Cozzarin, Marta Susana, Caffini, Néstor Oscar, Natalucci, Claudia Luisa
Formato: Articulo
Lenguaje:Spanish / Castilian
Publicado: 1986
Materias:
Acceso en línea:http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/7345
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description A partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la proteasa no purificada a través de Sephadex G-75 permite separar tres fraccione,una de las cuales (peso molecular 15.000-20.000) retiene la actividad proteolítica: esta última se resuleve en al menos tres fracciones (solamente una de ellas activa) por intercambio iónico sobre DEAE-Sephacel con gradiente lineal de cloruro de sodio 0,2-0,8 M.
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spelling I89-R6-10915-73452026-03-17T18:33:50Z http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/7345 Proteasas de Bromeliaceae : III. Condiciones óptimas de acción, estabilidad y purificación de la proteasa aislada de frutos de Bromelia laciniosa Mart. Proteases of Bromeliaceae. III. Optimum activitiy range, stability and purification of the protease isolated from fruits of Bromelia laciniosa Mart. Priolo de Lufrano, Nora Silvia Buttazzoni de Cozzarin, Marta Susana Caffini, Néstor Oscar Natalucci, Claudia Luisa 1986 2009-04-29T03:00:00Z es Farmacia Bromeliaceae Bromelia Enzimas A partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la proteasa no purificada a través de Sephadex G-75 permite separar tres fraccione,una de las cuales (peso molecular 15.000-20.000) retiene la actividad proteolítica: esta última se resuleve en al menos tres fracciones (solamente una de ellas activa) por intercambio iónico sobre DEAE-Sephacel con gradiente lineal de cloruro de sodio 0,2-0,8 M. Trabajo presentado al Il Simposio Argentino y V Latinoaniericano de Farmacobotánica (La Piata, 1986). Colegio de Farmacéuticos de la Provincia de Buenos Aires Articulo Articulo http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/ Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0) 159-164
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